Valín (Val) je tretia aminokyselina s rozvetveným reťazcom - anglicky: Branched Chain Aminokyseliny (BCAA). Páči sa mi to leucín a izoleucín, valín má vo svojej štruktúre usporiadanie s rozvetveným reťazcom. Kvôli tejto špecifickej molekulárnej štruktúre nemôže zviera ani ľudský organizmus vytvárať valín, a preto sa táto aminokyselina nazýva nevyhnutná (nevyhnutná pre život). Nakoniec musí byť valín prijatý v dostatočnom množstve bielkovinami v strave, aby sa udržala a dusík vyvážiť a umožňujú normálny rast. Valina je jednou z celkovo 21 proteinogénnych aminokyseliny slúžila na stavbu proteíny. Všetky hlavné proteíny tela obsahujú valín v koncentráciách 5 - 8%. V závislosti od štruktúry ich bočných reťazcov, proteínogénne aminokyseliny sú rozdelené do rôznych skupín. Valín, ako izoleucín, leucín, alanín a glycín, je aminokyselina s alifatickým bočným reťazcom. Alifatické amino kyseliny nosiť iba jeden uhlík bočný reťazec a sú nepolárne. Valín je jedným z neutrálnych aminokyselín kyseliny, čo je dôvod, prečo sa môže správať kyslo - uvoľňujúc protóny - aj alkalicky - prijíma protóny. V roku 1901 Herman Emil Fischer, zakladateľ modernej biochémie, izoloval po prvýkrát esenciálnu aminokyselinu valín z kazeínu. Kazeín je hrubý koagulačný proteín z mlieko a teda hlavná zložka syra a tvarohu. Štrukturálne je valín odvodený od kyseliny izovalerovej substitúciou a vodík atóm s aminoskupinou (NH2), hemiterpén monokarboxylovej kyseliny, tiež známy ako kyselina 3-metylmaslová.
Trávenie bielkovín a absorpcia v čreve
Čiastočná hydrolýza stravy proteíny začína v roku žalúdok. Hlavné látky na trávenie bielkovín sa vylučujú z rôznych buniek v žalúdku sliznice. Hlavné a vedľajšie bunky produkujú pepsinogén, prekurzor enzýmu štiepiaceho bielkoviny pepsín. Žalúdok bunky produkujú žalúdočnej kyseliny, ktorý podporuje premenu pepsinogénu na pepsín, Navyše, žalúdočnej kyseliny znižuje pH, ktoré sa zvyšuje pepsín činnosť. Pepsín štiepi proteín bohatý na valín na produkty štiepenia s nízkou molekulovou hmotnosťou, ako sú poly- a oligopeptidy. Medzi dobré prírodné zdroje valínu patrí kazeín, srvátka, vajcia, mäso, ovos, celá ryža a lieskové orechy. Rozpustné poly- a oligopeptidy následne vstupujú do tenké črevo, miesto hlavnej proteolýzy (trávenie bielkovín). Proteázy (štiepiace bielkoviny enzýmy) sa tvoria v pankrease. Proteázy sa spočiatku syntetizujú a vylučujú ako zymogény - neaktívne prekurzory. Je to iba v tenké črevo že sú aktivované enteropeptidázami - enzýmy tvorené z sliznice bunky - vápnik a tráviaci enzým trypsín. Medzi najdôležitejšie proteázy patria endopeptidázy a exopeptidázy. Endopeptidázy štiepia vnútri proteíny a polypeptidy molekuly, čím sa zvyšuje terminálna napadnuteľnosť proteínov. Exopeptidázy napádajú peptidové väzby na konci reťazca a môžu špecificky štiepiť určité amino skupiny kyseliny z karboxylového alebo amino konca proteínu molekuly. Podľa toho sa označujú ako karboxy- alebo aminopeptidázy. Endopeptidázy a exopeptidázy sa pri štiepení proteínov a polypeptidov navzájom dopĺňajú kvôli svojej rozdielnej substrátovej špecifickosti. Špecifické alifatické aminokyseliny, vrátane valínu, sa uvoľňujú endopeptidázovou elastázou. Valín sa následne nachádza na konci proteínu a je tak prístupný pre štiepenie karboxypeptidáza A. Táto exopeptidáza štiepi alifatické aj aromatické aminokyseliny z oligopeptidov. Valín sa absorbuje hlavne aktívne a elektrogénne sodík kotransport do enterocytov (sliznice bunky) tenké črevo. Asi 30 až 50% absorbovaného valínu je už degradovaných a metabolizovaných v enterocytoch. Transport valínu a jeho metabolitov z buniek portálovým systémom do pečeň sa vyskytuje pozdĺž koncentrácie gradient prostredníctvom rôznych dopravných systémov. Črevné vstrebávanie aminokyselín je takmer úplná na takmer 100 percent. Esenciálne aminokyseliny, ako je valín, izoleucín, leucína metionín, sú absorbované oveľa rýchlejšie ako neesenciálne aminokyseliny.Štiepenie potravinových a endogénnych proteínov na menšie produkty štiepenia je nielen dôležité pre absorpciu peptidov a aminokyselín do enterocytov, ale slúži aj na vyriešenie cudzej povahy proteínovej molekuly a na vylúčenie imunologických reakcií.
Degradácia proteínov
Valín a ďalšie aminokyseliny sa môžu metabolizovať a odbúravať vo všetkých tkanivách organizmu, pričom sa NH3 uvoľňuje v zásade vo všetkých bunkách a orgánoch. amoniak umožňuje syntézuesenciálne aminokyseliny, puríny, porfyríny, plazmatické bielkoviny a proteíny obrany proti infekciám. Pretože NH3 vo voľnej forme je neurotoxický aj vo veľmi malom množstve, musí sa fixovať a vylúčiť. amoniak inhibíciou môže spôsobiť vážne poškodenie buniek energetický metabolizmus a posuny pH. K fixácii dochádza prostredníctvom glutamát dehydrogenázová reakcia. V tomto procese amoniak uvoľnený v extrahepatálnych tkanivách sa prevedie na alfa-ketoglutarát a vytvorí sa glutamát. Transfer druhej aminoskupiny do skupiny glutamát má za následok vznik glutamín, Proces glutamín syntéza slúži ako predbežný amoniak detoxikácia. Glutamín, ktorá sa tvorí hlavne v mozog, transportuje viazaný, a tým neškodný NH3 do pečeň. Iné formy prepravy čpavku na pečeň sú kyselina asparágová a alanín. Posledná uvedená aminokyselina vzniká väzbou amoniaku na pyruvát vo svaloch. V pečeni sa amoniak uvoľňuje z glutamínu, glutamátu, alanín a aspartovať. NH3 sa teraz zavádza do hepatocytov - pečeňových buniek - na záver detoxikácia pomocou karbamyl-fosfát syntetáza v močovina biosyntéza. Dva amoniak molekuly tvoria molekulu močovina, ktorý je netoxický a vylučuje sa obličkami močom. Prostredníctvom formácie močovina, Denne je možné vylúčiť 1 - 2 móly amoniaku. Rozsah syntézy močoviny podlieha vplyvu strava, najmä príjem bielkovín z hľadiska kvantity a biologickej kvality. V priemere strava, množstvo močoviny v dennom moči je v rozmedzí asi 30 gramov. Jedinci s poškodenou funkciou obličiek nie sú schopní vylučovať prebytočnú močovinu cez oblička. Postihnutí jedinci by mali dodržiavať bielkoviny s nízkym obsahom bielkovín strava zabrániť zvýšenej produkcii a akumulácii močoviny v oblička v dôsledku rozpadu aminokyselín.
