Lyzín (Lys) je jedným z 21 L-aminokyseliny ktoré sú pravidelne začlenené do proteíny, Pre tento dôvod, lyzín sa nazýva proteinogénny a je nevyhnutný pre biosyntézu proteíny a udržanie svalovej hmoty a spojivové tkanivo. Deficit vo výške lyzín môže narušiť biosyntézu bielkovín (tvorba nových proteíny). Podľa svojej chemickej štruktúry a zloženia patrí lyzín medzi zásadité aminokyseliny, ktoré tiež zahŕňajú histidín a arginín. Keďže všetci traja aminokyseliny pozostávať zo šiestich uhlík atómy a základná skupina sa nazývajú hexón základy. V lyzíne voľná aminoskupina (NH2) v bočnom reťazci reaguje ako báza, najmä ak je pH príliš nízke alebo kyslé. Ak je to tak, voľná NH2 skupina lyzínu absorbuje protóny (H +) z prostredia a stáva sa NH3 +. Prostredníctvom protónovej väzby zvyšuje lyzín pH prostredia a súčasne získava pozitívny náboj. Týmto spôsobom základné amino kyseliny udržiavať pH v extracelulárnom a intracelulárnom priestore organizmu. Lyzín si ľudské telo neprodukuje samo, a preto je nevyhnutný (nevyhnutný pre život). Okrem lyzínu ďalších osem amino kyseliny sú považované za nevyhnutné, pričom všetky musia byť dodávané s jedlom a nemôžu byť nahradené inými aminokyselinami. Zatiaľ čo sedem z esenciálne aminokyseliny môžu byť tvorené v medziprodukte metabolizmu z ich zodpovedajúcich alfa-ketokyselín transaminačnou reakciou, nie je tomu tak v prípade lyzínu a treonínu. Tieto látky sú nenávratne transaminované a v dôsledku toho sa označujú ako esenciálne aminokyseliny správny.
Trávenie a absorpcia v čreve
Čiastočná hydrolýza bielkovín zo stravy začína v žalúdok. Dôležité látky pre trávenie bielkovín sa vylučujú z rôznych buniek v žalúdku sliznice. Hlavné bunky produkujú pepsinogén, prekurzor enzýmu štiepiaceho bielkoviny pepsín. Parietálne bunky sa vytvárajú žalúdočnej kyseliny (HCl), ktorý podporuje premenu pepsinogénu na pepsín. Okrem toho HCl znižuje žalúdočné pH, ktoré sa zvyšuje pepsín činnosť. Pepsín štiepi proteín bohatý na lyzín na produkty štiepenia s nízkou molekulovou hmotnosťou, ako sú poly- a oligopeptidy. Medzi dobré prírodné zdroje lyzínu patrí srvátka, vajcia, mäso, sója, pšeničné klíčky, šošovica a amarantový proteín, ako aj kazeín. Okrem toho varenie voda zemiakov obsahuje vysoké množstvo lyzínu, pretože aminokyselina sa z zemiakového proteínu rozpúšťa pôsobením tepla. Rozpustné poly- a oligopeptidy následne vstupujú do tenké črevo, miesto hlavnej proteolýzy (trávenie bielkovín). Proteázy (štiepiace bielkoviny enzýmy) sa tvoria v acinárnych bunkách pankreasu (pankreasu). Proteázy sa spočiatku syntetizujú a vylučujú ako zymogény - neaktívne prekurzory. Až keď tenké črevo že zymogény sú aktivované enteropeptidázami, vápnik a tráviaci enzým trypsín. Enteropeptidázy sú enzýmy produkované enterocytmi (bunkami čreva sliznice) a vylučujú sa, keď dorazia bielkoviny z potravy. Spolu s vápnik, Se viesť na premenu Inhibícia na trypsín v črevnom lúmene, ktorý je zase zodpovedný za aktiváciu ďalších zymogénov odvodených zo sekrécie pankreasu. Medzi najdôležitejšie proteázy patria endopeptidázy a exopeptidázy. Endopeptidázy, ako napr trypsínchymotrypsín, elastáza, kolagenázaa enteropeptidáza štiepi proteíny a polypeptidy vo vnútri molekuly, čím sa zvyšuje terminálna napadnuteľnosť proteínov. Exopeptidázy, ako napr karboxypeptidáza A a B a amino a dipeptidázy napádajú peptidové väzby na konci reťazca a môžu špecificky štiepiť určité amino kyseliny z karboxylového alebo amino konca proteínu molekuly. Podľa toho sa označujú ako karboxy- alebo aminopeptidázy. Endopeptidázy a exopeptidázy sa pri štiepení proteínov a polypeptidov navzájom dopĺňajú kvôli svojej rozdielnej substrátovej špecifickosti. Endopeptidáza trypsín špecificky uvoľňuje základné aminokyseliny lyzín, arginín, histidín, ornitín a cystín na C-terminálnom konci peptidového reťazca. Lyzín sa následne nachádza na konci proteínu a je tak prístupný pre štiepenie karboxypeptidáza B. Táto exopeptidáza štiepi z oligopeptidov výlučne bázické aminokyseliny. Na konci trávenia bielkovinami je lyzín prítomný buď ako voľná aminokyselina, alebo naviazaný na iné aminokyseliny vo forme di- a tripeptidov. Vo voľnej neviazanej forme je lyzín prevažne aktívne a elektrogénne prijímaný sodík kotransport do enterocytov (sliznice bunky) tenké črevo. Hnacou silou tohto procesu je riadená bunková hodnota sodík gradient, ktorý sa udržiava pomocou sodíka /draslík ATPáza. Ak je lyzín stále súčasťou di- alebo tripeptidov, tieto sa transportujú do enterocytov proti a koncentrácie sklon v H + kotransport. Intracelulárne sa peptidy štiepia aminokyselinami a dipeptidázami na voľné aminokyseliny vrátane lyzínu. Lyzín opúšťa enterocyty rôznymi transportnými systémami pozdĺž koncentrácie gradient a je transportovaný do pečeň cez portál krv. Črevné vstrebávanie lyzínu je takmer úplná na takmer 100%. Existujú však rozdiely v rýchlosti vstrebávanie. Esenciálne aminokyseliny, ako je lyzín, izoleucín, valín, fenylalanín, tryptofána metionín, sú absorbované oveľa rýchlejšie ako neesenciálne aminokyseliny. V porovnaní s neutrálnymi aminokyselinami sa aminokyseliny so zásaditou vedľajšou skupinou absorbujú do enterocytov oveľa pomalšie. Štiepenie potravinových a endogénnych proteínov na menšie produkty štiepenia je nielen dôležité pre absorpciu peptidov a aminokyselín do enterocytov, ale slúži aj na vyriešenie cudzej povahy proteínovej molekuly a na vylúčenie imunologických reakcií.
