Leucín - Leu - je jedným z celkovo 21 proteinogénnych aminokyseliny slúžila na stavbu proteíny.V závislosti na štruktúre ich bočných reťazcov, proteínogénne aminokyseliny sú rozdelené do rôznych skupín. Leucín, ako izoleucín, valín, alanín a glycín, je aminokyselina s alifatickým bočným reťazcom. Alifatický aminokyseliny nosiť iba jeden uhlík bočný reťazec a sú nepolárne.Leucín, izoleucín a valín sa nazývajú amino s rozvetveným reťazcom kyseliny kvôli svojej špecifickej molekulárnej štruktúre: aminokyseliny s rozvetveným reťazcom (BCAA). BCAA patria medzi neutrálne aminokyseliny kyseliny, a preto sa môžu správať kyslo - uvoľňovať protóny - aj zásadito - absorbovať protóny. Leucín si nedokáže syntetizovať samotné ľudské telo, a je preto nevyhnutný. Ako aminokyselina nevyhnutná pre život musí byť leucín prijímaný v dostatočnom množstve spolu s bielkovinami v strave, aby sa udržala rovnováha dusík strava a umožniť normálny rast.
Trávenie bielkovín a absorpcia v čreve
Čiastočná hydrolýza stravy proteíny začína v roku žalúdok. Hlavné látky na trávenie bielkovín sa vylučujú z rôznych buniek v žalúdku sliznice. Hlavné a vedľajšie bunky produkujú pepsinogén, prekurzor enzýmu štiepiaceho bielkoviny pepsín. Žalúdok bunky produkujú žalúdočnej kyseliny, ktorý podporuje premenu pepsinogénu na pepsín, Navyše, žalúdočnej kyseliny znižuje pH, ktoré sa zvyšuje pepsín aktivita. Pepsín štiepi proteín bohatý na leucín na produkty štiepenia s nízkou molekulovou hmotnosťou, ako sú poly- a oligopeptidy. Medzi dobré prírodné zdroje leucínu patrí srvátka, vajce, ovos, kukurica, proso a proteín z lieskových orechov, ako aj kazeín. Rozpustné poly- a oligopeptidy následne vstupujú do tenké črevo, miesto hlavného štiepenia proteolýzou-proteínom. V pankrease proteázy - štiepiace bielkoviny enzýmy - sú tvorené. Proteázy sa spočiatku syntetizujú a vylučujú ako zymogény - neaktívne prekurzory. Je to iba v tenké črevo že sú aktivované enteropeptidázami - enzýmy tvorené z sliznice bunky - vápnik a tráviaci enzým trypsínMedzi najdôležitejšie proteázy patria endopeptidázy a exopeptidázy. Endopeptidázy sa štiepia proteíny a polypeptidy vo vnútri molekuly, čím sa zvyšuje terminálna napadnuteľnosť proteínov. Exopeptidázy napádajú peptidové väzby na konci reťazca a môžu špecificky štiepiť určité amino skupiny kyseliny z karboxylového alebo amino konca proteínu molekuly. Podľa toho sa označujú ako karboxy- alebo aminopeptidázy. Endopeptidázy a exopeptidázy sa navzájom dopĺňajú vďaka rozdielnej substrátovej špecifickosti pri štiepení proteínov a polypeptidov. Endopeptidázová elastáza špecificky uvoľňuje alifatické aminokyseliny vrátane leucínu. Leucín sa následne nachádza na konci proteínu a je tak prístupný pre štiepenie karboxypeptidáza A. Táto exopeptidáza štiepi alifatické aj aromatické aminokyseliny z oligopeptidov. Leucín sa prevažne aktívne a elektrogénne vstrebáva sodík kotransport do enterocytov (sliznice bunky) tenké črevo. Asi 30 až 50% absorbovaného leucínu je už degradovaných a metabolizovaných v enterocytoch. Transport leucínu a jeho metabolitov z buniek portálovým systémom do pečeň sa vyskytuje prostredníctvom rôznych dopravných systémov pozdĺž koncentrácie sklon.Intestinálny vstrebávanie aminokyselín je takmer úplná na takmer 100 percent. Esenciálne aminokyseliny, ako je leucín, izoleucín, valín a metionín, sú absorbované oveľa rýchlejšie ako neesenciálne aminokyseliny. Rozdelenie bielkovín z potravy a endogénnych bielkovín na menšie produkty štiepenia je nielen dôležité pre absorpciu peptidov a aminokyselín do enterocytov, ale slúži aj na vyriešenie cudzej povahy molekuly proteínu a na vylúčenie imunologických reakcií.
Degradácia proteínov
Leucín a ďalšie aminokyseliny sa môžu metabolizovať a odbúravať vo všetkých tkanivách organizmu, pričom sa NH3 uvoľňuje v zásade vo všetkých bunkách a orgánoch. amoniak umožňuje syntézuesenciálne aminokyseliny, puríny, porfyríny, plazmatické bielkoviny a proteíny obrany proti infekciám. Pretože NH3 vo voľnej forme je neurotoxický aj vo veľmi malom množstve, musí sa fixovať a vylúčiť. amoniak môcť viesť k vážnemu poškodeniu buniek inhibíciou energetický metabolizmus a posuny pH. K fixácii dochádza prostredníctvom glutamát dehydrogenázová reakcia. V tomto procese amoniak uvoľnený v extrahepatálnych tkanivách sa prevedie na alfa-ketoglutarát a vytvorí sa glutamát. Transfer druhej aminoskupiny do skupiny glutamát má za následok vznik glutamín, Proces glutamín syntéza slúži ako predbežný amoniak detoxikácia. Glutamín, ktorá sa tvorí hlavne v mozog, transportuje viazaný, a tým neškodný NH3 do pečeň. Iné formy prepravy čpavku na pečeň sú kyselina asparágová a alanín. Posledná uvedená aminokyselina vzniká väzbou amoniaku na pyruvát vo svaloch. V pečeni sa amoniak uvoľňuje z glutamínu, glutamátu, alanín a aspartovať. NH3 sa teraz zavádza do hepatocytov - pečeňových buniek - na záver detoxikácia pomocou karbamyl-fosfát syntetáza v močovina biosyntéza. Dva amoniak molekuly tvoria molekulu močovina, ktorý je netoxický a vylučuje sa obličkami močom. 1 - 2 móly amoniaku je možné denne vylúčiť tvorbou močovina. Rozsah syntézy močoviny podlieha vplyvu strava, najmä príjem bielkovín z hľadiska kvantity a biologickej kvality. V priemere strava, množstvo močoviny v dennom moči je v rozmedzí asi 30 gramov. Jednotlivci s poruchou funkcie obličiek nie sú schopní vylučovať prebytočnú močovinu oblička. Postihnutí jedinci by mali dodržiavať diétu s nízkym obsahom bielkovín, aby sa zabránilo zvýšenej produkcii a hromadeniu močoviny v tele oblička v dôsledku rozpadu aminokyselín.
