Aminokyselina arginín (skratky Arg v trojpísmenovom kóde a R v jednopísmenovom kóde) je proteinogénna aminokyselina (používa sa na proteíny) s guanidínovou skupinou v bočnom reťazci. Patrí k základným aminokyseliny a je najviac dusík- bohatá aminokyselina so 4 N atómami. Iba L-konfigurácia aminokyseliny má biologický účinok na ľudské telo.
Arginín si ich môže vyrobiť samotné ľudské telo z iných aminokyseliny a predchodcovia. Množstvo vlastnej syntézy však nie je dostatočné na úplné pokrytie dopytu. Arginín je preto polopodstatný (podmienečne nevyhnutný pre život).
Syntéza sa vyskytuje v močovina cyklus z neproteinogénnej aminokyseliny ornitínu, neesenciálnej aminokyseliny aspartát a karbamoyl fosfát. Arginín sa navyše konzumuje v strava ako súčasť proteíny. Arginín je prítomný v približne 3 až 6% proteíny.
Bielkoviny z potravy sa štiepia na tri- a dipeptidy (proteínové reťazce pozostávajúce z 3 a 2 aminokyselinyrespektíve) a voľné aminokyseliny skôr vstrebávanie (absorpcia cez črevo). Toto štiepenie podľa konkrétnych enzýmy (exo- a endopeptidázy) už začína v žalúdok a pokračuje v tenké črevo.
Špeciálne dopravné systémy pre vstrebávanie amino kyseliny existujú v hraničnej membráne kefy sliznice bunky (bunky črevnej sliznice). Amino zadarmo kyseliny sú vychytávané aktívnym transportérom závislým od Na +, zatiaľ čo tri- a dipeptidy sú zachytávané transportom spojeným s H + do enterocytov (bunky tenkého čreva) epitel). Proteíny exfoliovaných buniek tenkého čreva sliznice samy o sebe sú tiež rozdelené na jednotlivé aminokyseliny kyseliny a reabsorbovaný. V enterocytoch sa tri- a dipeptidy hydrolyzujú na voľné aminokyseliny (štiepia sa reakciou s voda) a prepravený do pečeň.
Ľudské telo má celkový obsah bielkovín približne 10 až 11 kg. Skupina voľných aminokyselín v krv plazma je asi 100 g. Menej ako 1% zásob bielkovín z pečeň, oblička a tenkého čreva sliznice je takzvaný labilný proteín a je možné ho štiepiť bez ovplyvnenia funkcie tela. Proteín ľudského tela je v dynamickom stave hromadenia a odbúravania (premena bielkovín) a rýchlo sa prispôsobuje metabolickej situácii. Odpad a remodelácia vlastných bielkovinových štruktúr tela, okrem aminokyselín dodávaných cez strava, významne prispieva k udržaniu zásob aminokyselín. Rýchlosť opätovného použitia (rýchlosť recyklácie) z proteolýzy (rozkladu proteínov) endogénnych proteínov môže byť až 90%.
Výmena bielkovín v tele závisí od stavu výživy a dostupnosti voľných aminokyselín. Napríklad príjem 100 g bielkovín v potrave má za následok obrat cca. 250 až 300 g telesných bielkovín, čím sa uvoľňujú jednotlivé aminokyseliny a používajú sa napríklad na každodenné obnovovanie buniek črevnej sliznice, metabolizmus svalov alebo na tvorbu a odbúravanie plazmatických bielkovín.
Produkty rozkladu bielkovinového metabolizmu (metabolizmus bielkovín) sú dusík zlúčeniny ako močovina, amoniak, kyselina močová a kreatinínu a vylučujú sa močom. Pri normálnom príjme bielkovín 80 až 85% z celkového množstva dusík sa vylučuje ako močovina cez obličky. To by zodpovedalo asi 80 g bielkovín denne.
Neabsorbovaný proteín v potrave a proteín vylučovaný (vylučovaný) do črevného lúmenu sa vylučuje stolicou. Toto množstvo zodpovedá približne 10 g bielkovín denne:
