Vodík väzba je interakcia medzi molekuly ktorý pripomína Van der Waalsa interakcie a vyskytuje sa v ľudskom tele. Väzba hrá úlohu predovšetkým v kontexte peptidových väzieb a reťazcov aminokyseliny in proteíny, bez vodík organizmus nie je životaschopný, pretože mu chýba životná dôležitosť aminokyseliny.
Čo je to vodíková väzba?
Vodík väzby sú medzimolekulové sily. Bez ich existencie voda by neexistovali v rôznych stavoch agregácie, ale boli by plynné. Vodíková väzba sa označuje skratkou vodíková väzba alebo H-väzba. Je to chemický efekt, ktorý sa týka atraktívnej interakcie kovalentne viazaných atómov vodíka na voľných elektrónových pároch atómu atómového zoskupenia. Interakcia je založená na polarite a presnejšie popísaná existuje medzi pozitívne polarizovanými atómami vodíka v amino alebo hydroxylovej skupine a voľnými elektrónovými pármi ďalších funkčných skupín. Interakcia nastáva iba za určitých podmienok. Jeden stav je elektronegatívna vlastnosť voľných elektrónových párov. Táto vlastnosť musí byť silnejšia ako elektronegatívna vlastnosť vodíka, aby sa vytvorila silná väzba. Atóm vodíka tak môže byť polárne viazaný. Elektronegatívne voľné atómy môžu byť napríklad dusík, kyslíka fluór. Vodíkové väzby sú väzby sekundárnych valencií, ktorých pevnosť je zvyčajne hlboko pod úrovňou kovalentných väzieb alebo iónových väzieb. molekuly vo vodíkových väzbách majú relatívne vysoké bod topenia vo vzťahu k ich stolička hmota a podobne vysoko bod varu. Väzby majú lekársky význam predovšetkým pokiaľ ide o peptidy a nukleové kyseliny v organizme. Vodíkové väzby sú medzimolekulové sily. Bez ich existencie voda by neexistovali v rôznych stavoch agregácie, ale boli by plynné.
Funkcia a úloha
Vodíková väzba má iba slabú interakciu a vyskytuje sa medzi dvoma časticami alebo vo vnútri molekuly. V tejto súvislosti forma väzby hrá úlohu napríklad pri tvorbe terciárnych štruktúr v proteíny. V biochémii sa proteínová štruktúra týka rôznych štruktúrnych úrovní proteínu alebo peptidu. Štruktúry týchto prirodzene sa vyskytujúcich látok sú hierarchicky rozdelené na primárnu štruktúru, sekundárnu štruktúru, terciárnu štruktúru a kvartérnu štruktúru. Za primárnu štruktúru sa považuje aminokyselinová sekvencia. Ak je proteín spomenutý z hľadiska priestorového usporiadania, často tam je hovoriť konformácií proteínov a fenoménu konformačných zmien. Konformačná zmena v tejto súvislosti zodpovedá zmene priestorovej štruktúry. Usporiadanie proteíny základom je peptidová väzba. Tento typ väzby sa vždy spája aminokyseliny rovnakym sposobom. V bunkách sú peptidové väzby sprostredkované ribozómy. Každá peptidová väzba zodpovedá spojeniu karboxylových skupín jednej aminokyseliny a aminoskupín druhej aminokyseliny, ktoré je sprevádzané odštiepením voda. Tento proces je tiež známy ako hydrolýza. V každej peptidovej väzbe jednoduchá väzba spája C = O skupinu s NH skupinou. The dusík atóm má presne jeden voľný elektrónový pár. Z dôvodu vysokej elektronegativity kyslík, tento voľný pár je pod vplyvom atómov O2 na elektróny. Týmto spôsobom kyslík čiastočne tiahne voľný elektrónový pár do väzby medzi dusík atóm a uhlík atóm a peptidová väzba nadobúda proporcionálny charakter dvojitej väzby. Charakter dvojitej väzby odstraňuje voľnú rotovateľnosť skupiny NH a C = O. Atómy kyslíka a atómy vodíka peptidových väzieb sú relevantné pre tvorbu štruktúry všetkých peptidov a proteínov bez výnimky. Dve amino kyseliny sa takto môžu navzájom pripevniť. Po takomto pripojení všetky peptidové väzby dvoch reťazcov amino kyseliny sú priamo oproti sebe. Atómy vodíka v peptidovej väzbe sú relatívne pozitívne polarizované v porovnaní s atómami kyslíka peptidových väzieb priamo oproti sebe. Týmto spôsobom sa vytvárajú vodíkové väzby a spájajú dva reťazce aminokyselín dohromady. Všetky amino kyseliny v ľudskom tele sú organické zlúčeniny pozostávajúce z najmenej jednej karboxylovej skupiny a jednej aminoskupiny. Aminokyseliny sú základným stavebným prvkom ľudského života. Okrem a-aminokyselín proteínov je známych viac ako 400 neproteinogénnych aminokyselín s biologickými funkciami, ktoré by sa nemohli vytvoriť bez vodíkovej väzby. Sily ako vodíkové väzby tak primárne stabilizujú terciárnu štruktúru aminokyselín.
Choroby a poruchy
Keď dôjde k narušeniu tvorby funkčných bielkovín gen priestorové štruktúry, zvyčajne sa používa termín choroba skladania proteínov. Jednou z takýchto porúch je Huntingtonova choroba. Toto genetické ochorenie sa dedí autozomálne dominantným spôsobom a je dôsledkom genetickej mutácie v chromozóme 4. Mutácia vedie k nestabilite gen výrobok. Poruchou je neurologické ochorenie spojené predovšetkým s nedobrovoľnými hyperkinézami distálnych končatín a tváre. Trvalé hyperkinézy vedú k strnulosti postihnutých svalov. Pacienti s ochorením navyše trpia zvýšeným výdajom energie. Patologické javy súvisiace s vodíkovou väzbou alebo všeobecnou štruktúrou proteínov sú prítomné aj pri priónových ochoreniach, ako je napríklad choroba šialených kráv. Podľa najrozšírenejšej hypotézy BSE iniciuje nesprávne poskladanie proteínu. Tieto nesprávne poskladané proteíny nemôžu byť degradované fyziologickými procesmi, a preto sa hromadia v tkanivách, najmä v centrálnej časti nervový systém. Výsledkom je degenerácia nervových buniek. O malformáciách proteínovej štruktúry sa hovorí aj v kauzálnom kontexte Alzheimerova choroba choroba. Uvedené choroby priamo neovplyvňujú vodíkové väzby, ale odkazujú na priestorovú štruktúru bielkovín, ku ktorej vodíková väzba významne prispieva. Organizmus s absolútnou neschopnosťou viazať vodík nie je životaschopný. Mutácia spôsobujúca toto by mala za následok skorý gestačný pokles.
